Durabilité au niveau moléculaire

Copy space shot of laboratory tech, in protective gear, looking through the microscope and analyzing scientific samples.

Lorsqu'il est question de développement durable, de nombreuses personnes pensent à la situation dans son ensemble : les forêts, les océans, les espèces menacées.

Mais une approche plus durable peut également faire une grande différence dans le cas des enzymes, qui sont parfois les plus petits éléments constitutifs de la vie. Brenntag collabore avec la société suisse INOFEA, qui a mis au point une technologie permettant de protéger les enzymes lors de leur traitement dans la production chimique. Cela signifie, par exemple, que dans le meilleur des cas, les produits pharmaceutiques peuvent être fabriqués sans substances nocives pour l'environnement et en consommant moins d'énergie.
Les enzymes sont importantes pour les organismes. Presque tous les processus métaboliques qui se déroulent chez les êtres vivants ont besoin d'enzymes pour fonctionner. Les protéines actives sont très sélectives en tant que biocatalyseurs et déclenchent ou ont un impact significatif sur des réactions chimiques particulières. Chaque enzyme est également très spécifique et catalyse une réaction chimique particulière. L'environnement doit également être parfaitement adapté aux enzymes. S'il est trop acide ou trop alcalin, trop chaud ou trop froid, elles cessent de fonctionner. Travailler avec des enzymes peut donc être un défi.
Chemist testing in the laboratory, Duisburg, Germany
C'est pourquoi la catalyse chimique est souvent utilisée pour accélérer les réactions chimiques. Traditionnellement, les catalyseurs métalliques tels que l'oxyde d'aluminium, le platine ou le rhodium sont fréquemment utilisés. Ils peuvent résister à des températures et à des pressions élevées. Cette méthode présente toutefois plusieurs inconvénients : Les catalyseurs métalliques sont toxiques, ne peuvent être séparés et recyclés que difficilement et doivent être utilisés dans des conditions extrêmes pour donner de bons résultats. Les catalyseurs métalliques ne sont pas spécifiques à un type de réaction particulier et produisent donc des sous-produits qui doivent être éliminés.
"La collaboration avec INOFEA est unique pour Brenntag : Aucun de nos autres partenaires commerciaux n'offre un service aussi spécialisé et personnalisé dans le domaine de la biocatalyse. En outre, l'approche innovante de la manipulation des enzymes nous permet d'offrir une solution qui peut aider les fabricants de produits pharmaceutiques à atteindre leurs objectifs en matière de développement durable. Les enzymes sont des composants fondamentaux de la vie qui, grâce à cette technologie, peuvent également être utilisés dans les réactions chimiques les plus difficiles. Avec ce service, nous voulons démontrer qu'en apportant de petites modifications, nous pouvons améliorer les réactions et les transformer en processus plus durables", déclare Catarina Gil Forte, responsable de la gestion du marché industriel, Synthèse et Biopharma, chez Brenntag EMEA.
Two chemists working in the lab together, Singapore

La biotechnologie la plus récente rend les enzymes réutilisables

Pour aller au-delà des métaux comme catalyseurs, Brenntag travaille avec INOFEA. Cette société suisse de biotechnologie a mis au point un procédé permettant de doter les enzymes immobilisées d'un bouclier protecteur en polymère. Ainsi, les enzymes peuvent non seulement effectuer la réaction dans des conditions difficiles, car elles sont moins sensibles aux fluctuations de pH ou de température. Elles peuvent également être réutilisées, car elles ne sont pas inactivées pendant la réaction et peuvent être facilement récupérées.
Pour les entreprises pharmaceutiques, les enzymes et leur bouclier protecteur doivent être développés individuellement et en fonction de l'application finale. Bien que cela entraîne initialement des coûts plus élevés, ceux-ci peuvent être compensés par les gains en termes d'efficacité et de réutilisation. Dans chaque application, la réactivité reste suffisamment élevée pendant plusieurs cycles de production. Dans le même temps, les coûts énergétiques diminuent, car des températures plus basses peuvent être utilisées, contrairement à la catalyse traditionnelle. Et dans le meilleur des cas, aucun déchet nocif n'est produit car aucun métal n'est utilisé.

Biocatalyse

La biocatalyse est un processus qui utilise des enzymes pour démarrer, accélérer ou contrôler des réactions chimiques. Elles sont utilisées à cette fin dans la fabrication de médicaments tels que l'insuline. Mais la production de bière, de vin ou de fromage repose également sur des processus biocatalytiques dans des bactéries, des levures ou des champignons.

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